Hämoglobin

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Das Hämoglobin (Abk.: Hb; engl.: hemoglobin) ist der Sauerstoff- und Kohlendioxid-transportierende Bestandteil der Erythrozyten.

Der rote Blutfarbstoff ist ein 4-kettiges Protein. Diese Ketten sind bei den Hämoglobingruppen und deren Untergruppen jeweils 2 unterschiedliche Paare, die die Bindungseigenschaften definieren. Jede dieser Ketten enthält eine sogenannte Häm-Gruppe, die zentral ein zweiwertiges Eisenatom besitzt. An dieses Eisenatom können sich bis zu vier O2-Moleküle bzw. ein CO2-Molekül reversibel anlagern. Daher spricht man nicht von Oxidation, sondern von Oxygenierung (Sauerstoffsättigung, engl.: oxygenation). Ist eine der Häm-Gruppen oxygeniert, erhöht sich dadurch die Sauerstoffaffinität der übrigen Häm-Gruppen. Dies lässt sich in der Sauerstoffbindungskurve erkennen, die keinen für Sättigungskurven typischen parabolischen, sondern einen S-förmigen Verlauf zeigt.

Es existieren verschiedene Arten von Hämoglobin. Bei Neugeborenen wird das Hämoglobin als HbF (fetales Hb) bezeichnet. Das "normale" Hb ist das sog. HbA (A=adult), dessen Bildung erst einige Wochen nach der Geburt beginnt. Hier wiederum dominiert deutlich die Untergruppe HbA1. Die Globinketten dieses Hbs bezeichnet man als α2β2.

1 g Hämoglobin kann in vivo 1,34 ml O2 (Hüfner-Zahl) binden.

Laborwerte

Beim kleinen Blutbild wird neben Hämoglobinwert und Hämatokrit auch die Qualität der Erythrocyten in Hinblick auf das Hämoglobin festgestellt: Konzentration (MCHC), Masse (MCH), Volumen (MCV).

  • Material: EDTA-Blut
  • Normalwerte für den Hämoglobingehalt des Blutes:
    • Neugeborenes: bis 220g/l bzw. 22 g/dl
    • ♀: 120-160 g/l bzw. 12-16 g/dl = 8,7-11,2 mmol/l
    • ♂: 130- 180 g/l bzw. 13-18 g/dl = 7,5-9,9 mmol/l

Quellen

  • T. Braun, A. Röhler gen. Riemer, F. Weber: Kurzlehrbuch Physiologie. 1. Auflage, Urban & Fischer, München 2006. ISBN 978-3-437-41777-1